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Spermidin

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Strukturformel
Strukturformel von Spermidin
Allgemeines
Name Spermidin
Andere Namen
  • Monoaminopropylputrescin
  • 1,5,10-Triazadecan
  • N-(3-Aminopropyl)butan-1,4-diamin (IUPAC)
Summenformel C7H19N3
Kurzbeschreibung

farblose, klare Flüssigkeit[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 124-20-9
EG-Nummer 204-689-0
ECHA-InfoCard 100.004.264
PubChem 1102
ChemSpider 1071
DrugBank DB03566
Wikidata Q418834
Eigenschaften
Molare Masse 145,25 g·mol−1
Aggregatzustand

flüssig

Dichte

0,93 g·cm−3[1]

Schmelzpunkt

22–25 °C[1]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[1]
Gefahrensymbol

Gefahr

H- und P-Sätze H: 314
P: 280​‐​305+351+338​‐​310[1]
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Spermidin, auch Monoaminopropylputrescin genannt, ist ein biogenes Polyamin. In Säugetierzellen und Bakterien[2] entsteht es aus Putrescin durch Übertragung einer Aminopropylgruppe von decarboxyliertem S-Adenosylmethionin, katalysiert durch Spermidin-Synthase. In Tier- und Hefezellen entsteht daraus Spermin durch Übertragung einer weiteren Aminopropylgruppe mit Hilfe von Spermin-Synthase.[3]

Die Biosynthese von Spermidin und Spermin, Ado = 5'-adenosyl.

Die Polyamine sind unverzichtbare und allgemein verfügbare Bestandteile von eukaryonten Zellen, zuständig für deren normales Wachstum und Entwicklung. Die Namen Spermidin und auch Spermin sind von der männlichen Samenflüssigkeit abgeleitet. Sie wurden von Philipp Schreiner 1870 erstmals aus Sperma isoliert und 1878 unter dem Titel Ueber eine neue organische Basis in thierischen Organismen in Justus Liebigs Annalen der Chemie veröffentlicht.[4] Spermin und Spermidin prägen den typischen Geruch von Sperma.[5]

Katabolismus und Interkonversion

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Putrescin entsteht durch Decarboxylierung von Ornithin. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt bei der Biosynthese der Polyamine wird durch die Ornithindecarboxylase (ODC) katalysiert. Das ist aber nicht der einzige Entstehungsweg von Putrescin in tierischem Gewebe. Das zelluläre Spermin wird zurückverwandelt in Spermidin, das selbst weiter zu Putrescin abgebaut wird. Verantwortlich für diesen kontrollierten Katabolismus sind das Enzym Spermin/Spermidin-N1-acetyltransferase (SSAT) sowie das peroxysomale, FAD-abhängige Enzym Polyamin Oxidase (PAO).[6] Dabei wird zunächst das primäre Amin der Propylgruppe zum N1-Acetylspermidin/(-spermin) acetyliert; anschließend wird unter oxidativer Abspaltung von Acetamidopropanal Putrescin/(Spermidin) freigesetzt. Während die Aktivität der PAO in den meisten Körperzellen hoch ist,[7] unterliegt die Aktivität der SSAT hormoneller Kontrolle und variiert in Abhängigkeit von der zellulären Polyaminkonzentration. In Anbetracht der kritischen Rolle der Polyamine für normales und neoplastisches[8] Zellwachstum ist die SSAT mit zuständig für eine angepasste Polyamin-Homöostase und sie kontrolliert den Polyamin-Stoffwechsel.[9] Die SSAT ist deshalb der geschwindigkeitsbestimmende Schritt beim zellulären Abbau der Polyamine.[10] Das so wiedergewonnene Putrescin steht in der Zelle für die Neusynthese von Spermidin und Spermin ebenso zur Verfügung wie das aus Ornithin ebenfalls in Abhängigkeit von der Polyaminkonzentration neu gebildete Putrescin. Man spricht deshalb von einem „Interkonversions-Zyklus“ der Polyamine.[6] Beim oxidativen Abbau der N1-Acetylpolyamine durch PAO entsteht außerdem H2O2. Vermehrter Polyaminabbau durch eine deregulierte, erhöhte SSAT-Aktivität setzt die Zelle unter oxidativen Stress. Eine wie SSAT induzierbare Spermin-Oxidase (SMOX) kann den oxidativen und potentiell mutagenen Stress noch zusätzlich verstärken. Diese Effekte können durch den begleitenden Verbrauch von zellulärem Acetyl-Coenzym A außerdem noch potenziert werden.[11] Andererseits sind Spermidin und Spermin in der Lage, eukarionte Zellen vor Sauerstoffradikalen zu schützen.[11]

Biochemische und physiologische Wirkung

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Spermidin kommt in allen lebenden Organismen und in allen Körperzellen vor und ist eng mit dem Zellwachstum verbunden. Seine physiologische Funktion als Polykation in wachsenden Zellen ist die Stabilisierung von räumlichen Strukturen der Ribo- und Desoxyribonukleinsäuren und von Proteinen.[9][12][13] Die Menge von Spermidin im Organismus erhöht sich bei einer Beschleunigung des Stoffwechsels. Bei einer Verlangsamung des Stoffwechsels geht die Produktion von Spermidin zurück. Die Verringerung der Polyaminsynthese durch spezifische Hemmung der Ornithindecarboxylase führt zu einem Wachstumsstopp von Krebszellen und Tumoren.[14]

Vorkommen beim Menschen

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Spermidin ist, wie Spermin und Putrescin, Bestandteil sämtlicher Organe und Körperzellen. Im Blut Erwachsener schwankt die Konzentration von Spermidin im Mittel zwischen 6,56 und 10,3 µmol/l (0,95 und 1,5 mg/l).[15] „Spermin und Spermidin können nicht in allen Plasmaproben nachgewiesen werden.“[16] Zum Vergleich: Der Spermidingehalt in menschlichem Samenplasma (zellfreies Ejakulat) beträgt 15 bis 50 mg/l (Mittelwert 31 mg/l).[17] Im Sperma beträgt die Spermidin-Konzentration etwa 14,5 mg/l.

Spermidin und Krebs

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Bei der Entstehung von Krebs[18] und dem Fortschreiten des beinahe grenzenlosen Wachstums der Krebszellen[8][14] spielen Spermidin und Spermin eine wichtige Rolle. Schnell wachsende Tumorzellen besitzen einen erhöhten Gehalt an Putrescin und Spermidin aufgrund einer durch Onkogene wie MYC deregulierten Polyamin-Homöostase.[19] Eine erhöhte Polyaminaufnahme in Immunzellen verringert die anti-Tumor Immunität.[20] Deshalb sind die Hemmung der Polyamin-Biosynthese mit DFMO[21] sowie der -Interkonversion,[6] ihr verstärkter Abbau, Verhinderung der Aufnahme mit der Nahrung und aus dem Darm-Mikrobiom,[22] die Hemmung des Transports in die Zelle[23] sowie Einschränkungen ihrer Funktion gut begründete Ziele für medikamentöse Therapieansätze (polyamine blocking therapy, PBT).[24] Die für die Biosynthese von Spermidin und Spermin verantwortlichen Enzyme ODC und S-Adenosylmethionin-Decarboxylase (SAM-DC) sowie Spermidin- und Spermin-Synthase sind in Krebszellen besonders aktiv.[25] Dabei ist zur Verhinderung des Krebswachstums und der Metastasierung die gezielte Kombination von Chemotherapeutika mit Substanzen zur Verringerung des zellulären Gehalts an Putrescin und Spermidin einer Monotherapie überlegen, denn sie erlaubt kleinere individuelle Dosen und damit eine verringerte Toxizität.[26]

Strukturformel von Hypusin.

Spermidin ist notwendig für die Biosynthese des für die Initiierung der Proteinsynthese zuständigen Translationsfaktors eIF-5A.[27] Dabei wird der Aminobutyl-Teil von Spermidin auf einen Lysylrest von pro-eIF-5A übertragen, wobei zunächst die ungewöhnliche Aminosäure Deoxy-Hypusin und in der Folge Hypusin entsteht. Diese posttranslationale Bildung von Hypusin ist eine notwendige Voraussetzung für die Zellproliferation, auch von Krebszellen.[28]

Effekt auf das Altern

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In Tierexperimenten (Fruchtfliegen und Mausmodellen) zeigte Spermidin neuroprotektive und kardioprotektive Effekte sowie eine Verlängerung der Lebensspanne.[29] Die beobachteten Effekte umfassten unter anderem eine Verbesserung der Herzfunktion, eine Senkung des Blutdrucks und protektive Wirkungen auf Herz- und Nierenfunktion.[30] Ob vergleichbare Effekte beim Menschen auftreten, ist bislang nicht gesichert.

An einer klinischen Untersuchung über einen zwanzigjährigen Beobachtungszeitraum (1995–2015) nahmen 829 zwischen 45 und 84 Jahre alte Menschen (Männeranteil bei 50 Prozent) teil. Dabei wurde die Aufnahme von Spermidin in den Ernährungsgewohnheiten dieser Personengruppe mit Fragebögen protokolliert. In diesem Zeitraum starben 341 der Personen. Nach einer Korrektur für Alter, Geschlecht und Kalorienzufuhr betrug das statistische Mortalitätsrisiko 48 Prozent bei den Probanden im unteren Drittel der Spermidinaufnahme, 41 Prozent im mittleren und 38 Prozent im oberen Drittel. Für die Probanden mit der höchsten protokollierten Nahrungsaufnahme von Spermidin wurde ein um 5,7 Jahre verlängertes Leben im Vergleich zur Gruppe mit der geringsten Aufnahme berechnet.[31] Die Resultate dieser Ernährungsstudie unterliegen aber begründetem Zweifel hinsichtlich der tatsächlichen Aufnahme von Inhaltsstoffen mit der berichteten Nahrung.[32]

Die vorhandenen wissenschaftlichen Belege reichen nicht aus, um spermidinhaltigen Nahrungsergänzungsmitteln beim Menschen einen Nutzen zur Prävention von Alterserscheinungen zuzuschreiben,[33] auch hinsichtlich ihres noch unerforschten, tumorfördernden Potentials.[34] Die Verbraucherzentrale sieht einen Mangel von Nachweisen für den gewünschten Longevity-Effekt und warnt vor zu hohen Erwartungen bei einseitiger Ernährung.[35] Gesundheitsbezogene Werbeaussagen für Spermidin sind nicht zugelassen.

SARS-CoV-2

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Virologen der Charité Berlin um Christian Drosten fanden in humanen Lungenzellen, die mit SARS-CoV-2 infiziert waren, eine verminderte Autophagocytose, die sie auf eine ebenfalls verringerte Spermidinkonzentration zurückführten.[36] In Gegenwart von zugesetztem Spermidin war die Viruslast der Zellen um 85 % reduziert und mit Spermidin vorbehandelte Zellen waren zu 70 % vor einer Infektion geschützt. Die Autoren sehen neue Ansätze für Therapie und Prävention;[36] dafür seien Studien an Menschen nötig, um zu zeigen, ob bei oraler Gabe von Spermidin wirksame Gewebekonzentrationen erreichbar wären.[37]

Autophagocytose

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Die Autophagozytose ermöglicht den Zellen, ihre großen Bestandteile abzubauen und wieder zu verwenden.[38] Es wurde vermutet, dass Spermidin diesen Prozess verstärken kann. Als potentielle Mechanismen hierfür wurden die Enzymhemmung der Acetyltransferase EP300,[39] transkriptionelle Effekte,[40] eine Stabilisierung des mikrotubuli-assoziierten Proteins 1S[41] sowie eine Modulierung des mTOR-Signalwegs[42] vermutet. In Mäusen wurde ein Autophagie-stimulierender Effekt bei einer Dosis von 50 mg Spermidin/kg Körpergewicht (intraperitoneal) gesehen, während bei einem Zehntel dieser Dosis der Effekt erheblich schwächer ausgeprägt war.[43]

Bereits seit langem ist bekannt, dass zugesetztes Spermidin und Spermin in Zellkulturen, in Gegenwart der üblichen Beimengung von Wiederkäuer-Blutserum, einem oxidativen Abbau unterworfen sind.[44] Die dabei produzierten toxischen Oxidationsprodukte sind ursächlich für die beobachtete Unterdrückung der Zellproliferation.[45] In einer neueren Untersuchung wurde die „Spermidin-Autophagie-Hypothese“ in Zellkultur in Gegenwart des bekannten Oxidasehemmers Aminoguanidin und im Vergleich zu dem anerkannten, Autophagie-induzierenden Molekül Rapamycin getestet. Wegen des fehlenden Effekts von Spermidin unter diesen Voraussetzungen, wurde die Autophagie-Hypothese klar als Artefakt erkannt.[46]

Vorkommen in Nahrungsmitteln

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Nahrungsmittel mit hohem Spermidingehalt sind Vollkorn bzw. Weizenkeime, gereifter Käse, Pilze, Sojaprodukte und Hülsenfrüchte.[47] Spermidin kommt außer in tierischem Gewebe auch in Hefen vor.[48]

Nahrungsmittel Spermidin
mg/kg		 Anmerkungen
Weizenkeime 243 [49]
Sojabohnen, getrocknet 207 Japan[47]
Cheddarkäse, 1 Jahr gereift 199 UK[47]
Sojabohnen, getrocknet 128 Deutschland[47]
Kürbiskerne 104 Österreich
Pilze 89 Japan[47]
Reiskleie 50 [47]
Hühnerleber 48 [47]
Erbsen 46 [47]
Mango 30 [47]
Kichererbsen 29 [47]
Blumenkohl (gekocht) 25 [47]
Brokkoli (gekocht) 25 [47]
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  • Jungbleiben mit Spermidin? Die Verbraucherzentrale zu Spermidin-Supplementen. Auf: klartext-nahrungsergaenzung.de vom 27. April 2022; zuletzt abgerufen am 9. Januar 2023.

Einzelnachweise

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  1. ↑ a b c d e Datenblatt Spermidine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 23. April 2011 (PDF).
  2. ↑ Celia White Tabor und Herbert Tabor: Polyamines. In: Annual Reviews of Biochemistry. Nr. 53, 1984, S. 749–790, doi:10.1146/annurev.bi.53.070184.003533.
  3. ↑ Anthony E. Pegg: Introduction to the Thematic Minireview Series: Syxty plus years of polyamine research. In: Journal of Biological Chemistry. Band 293, Nr. 48, 2018, S. 18681–18692, doi:10.1074/jbc.TM118.006291 (englisch).
  4. ↑ Philipp Schreiner: Ueber eine neue organische Basis in thierischen Organismen. In: Justus Liebigs Annalen der Chemie. Band 194, 1878, S. 68–84, doi:10.1002/jlac.18781940107.
  5. ↑ Linus S. Geisler: Lexikon Medizin. Das Nachschlagewerk für Ärzte, Apotheker, Patienten. 4., neubearbeitete und erweiterte Auflage. Lexikon-Redaktion Elsevier GmbH München, Sonderausgabe, Naumann & Göbel Verlagsgesellschaft, Köln ohne Jahr [2005], ISBN 3-625-10768-6, S. 1568.
  6. ↑ a b c Nikolaus Seiler, Frank N. Bolkenius und Bernd Knödgen: The influence of catabolic reactions on polyamine excretion. In: Biochemical Journal. Band 225, Nr. 1, 1985, S. 219–226, doi:10.1042/bj2250219.
  7. ↑ N. Seiler, F. N. Bolkenius, B. Knödgen, P. Mamont: Polyamine oxidase in rat tissues. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 615, Nr. 2, Oktober 1980, S. 480–488, doi:10.1016/0005-2744(80)90514-8.
  8. ↑ a b Eugene W. Gerner und Frank L. Meyskens: Polyamines and cancer: old molecules, new understanding. In: Nature Reviews Cancer. Band 4, Nr. 10, 1. Oktober 2004, S. 781–792, doi:10.1038/nrc1454.
  9. ↑ a b J. Jänne et al.: Genetic approaches to the cellular functions of polyamines in mammals. In: FEBS (Hrsg.): European Journal of Biochemistry. Nr. 271, 2004, S. 877–894, doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04009.x.
  10. ↑ Anthony E. Pegg: Spermidine/spermine-N1-acetyltransferase: a key metabolic regulator. In: American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism. Band 294, 2008, S. E995-E1010, doi:10.1152/ajpendo.90217.2008.
  11. ↑ a b Tracy Murray Stewart, Tiffany T. Dunston, Patrick M. Woster, and Robert A. Casero, Jr.: Polyamine catabolism and oxidative damage. Band 293, Nr. 48, 17. Oktober 2018, S. 18736–18745, doi:10.1074/jbc.TM118.003337.
  12. ↑ Kazuei Igarashi, Keiko Kashiwagi: Modulation of cellular function by polyamines. In: The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. Band 42, 2010, S. 39, doi:10.1016/j.biocel.2009.07.009.
  13. ↑ Swati Mandal, Ajeet Mandal, Hans E. Johansson, Arturo V. Orjalo, Myung Hee Park: Depletion of cellular polyamines, spermidine and spermine, causes a total arrest in translation and growth in mammalian cells. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 110, 2013, S. 2169, doi:10.1073/pnas.1219002110.
  14. ↑ a b Frank L. Meyskens and Eugene W. Gerner: Development of Difluoromethylornithine (DFMO) as a Chemoprevention Agent. In: Clinical Cancer Research. Band 5, Nr. 5, Mai 1999, S. 945–951, PMID 10353725.
  15. ↑ Cornelius Lentner, Ciba-Geigy (Hrsg.): Wissenschaftliche Tabellen Geigy. 2. Physikalische Chemie, Blut, Humangenetik, Stoffwechsel und Xenobiotika. 8. Auflage, Ciba-Geigy-Verlag, Basel 1979, S. 94. - Dortige Quellen: Buhl, Häcker, in: Roswitha Winter, Hedi Friedemann: Diagnostische Enzymologie (= Ergebnisse der Experimentellen Medizin. Band 12). Verlag Volk und Gesundheit, Berlin 1973, OCLC 827734266, S. 86. – Außerdem: Tallack Thompson In: Gordon et alii: Malignant Hyperthermia. Thomas, Springfield (Ill.) 1973, OCLC 181787952, S. 309.
  16. ↑ Cornelius Lentner, Ciba-Geigy (Hrsg.): Wissenschaftliche Tabellen Geigy. 2. Physikalische Chemie, Blut, Humangenetik, Stoffwechsel und Xenobiotika. 8. Auflage, Basel 1979, S. 96.
  17. ↑ Sperma. In: Ciba-Geigy (Hrsg.): Wissenschaftliche Tabellen Geigy / [1], [Teilband Körperflüssigkeiten: Einheiten im Messwesen, Körperflüssigkeiten, Organe]. 8., revidierte und erweiterte Auflage. Ciba-Geigy-Verlag, Basel 1977, OCLC 310588254, S. 181–189.
  18. ↑ Jeffrey M. Arbeit et al.: Difluoromethylornithine Chemoprevention of Epidermal Carcinogenesis in K14-HPV16 Transgenic Mice. In: Cancer Research. Nr. 59, 1. August 1999, S. 3610–3620, PMID 10446971.
  19. ↑ A.S. Bachmann und D. Geerts: Polyamine synthesis as a target of MYC oncogenes. In: Journal of Biological Chemistry. Band 293, Nr. 48, 2018, S. 18757–18769, doi:10.1074/jbc.TM118.003336.
  20. ↑ K. Soda: The mechanism by which polyamines accelerate tumor spread. In: Journal of Experimental & Clinical Cancer Research. Nr. 30, 11. Oktober 2011, S. 95–104, doi:10.1186/1756-9966-30-95.
  21. ↑ Charles Danzin, Michel J. Jung, Jeffrey Grove, Philippe Bey: Effect of α-difluoromethylornithine, an enzyme-activated irreversible inhibitor of ornithine decarboxylase, on polyamine levels in rat tissues. In: Life Sciences. Band 24, Nr. 6, 5. Februar 1979, S. 519–524, doi:10.1016/0024-3205(79)90173-5.
  22. ↑ Nikolaus Seiler: Thirty years of polyamine-related approaches to cancer therapy. Retrospect and prospect. Part 2. Structural analogues and derivatives. In: Current Drug Targets. Band 4, Nr. 7, Oktober 2003, S. 565–585, doi:10.2174/1389450033490876.
  23. ↑ R.S. Weeks et al.: Novel lysine-spermine conjugate inhibits polyamine transport and inhibits cell growth when given with DFMO. In: Experimental Cell Research. Band 261, Nr. 1, 25. November 2000, S. 293–302, doi:10.1006/excr.2000.5033, PMID 11082299.
  24. ↑ Anthony E. Pegg: Mammalian Polyamine Metabolism and Function. In: IUBMB Life. Band 61, Nr. 9, September 2009, S. 880–894, doi:10.1002/iub.230.
  25. ↑ Anthony E. Pegg: Functions of Polyamines in Mammals. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 291, Nr. 29, 15. Juli 2016, S. 14904–14912, doi:10.1074/jbc.R116.731661.
  26. ↑ Ting-Ann Liu, Tracy Murray Stewart, Robert A. Casero, Jr: The synergistic benefit of combination strategies targeting tumor cell polyamine homeostasis. In: International Journal of Molecular Sciences. Nr. 25, 2024, S. 8173–8197, doi:10.3390/ijms25158173.
  27. ↑ M. H. Park, Y. B. Lee, Y. A. Joe: Hypusine is essential for eukaryotic cell proliferation. In: Biological Signals. Band 6, Nr. 3, Mai 1997, S. 115–123, doi:10.1159/000109117.
  28. ↑ Annette Kaiser, Enzo Agostinelli: Hypusinated EIF5A as a feasible drug target for Advanced Medicinal Therapies in the treatment of pathogenic parasites and therapy-resistant tumors. In: Amino Acids. Band 54, 9. Januar 2022, S. 501–511, doi:10.1007/s00726-021-03120-6.
  29. ↑ Rafael de Cabo, David G. le Couteur: Die Biologie des Alterns. In: Tinsley Randolph Harrison: Harrisons Innere Medizin. 20. Auflage, Thieme, Berlin 2020, ISBN 978-3-13-243524-7, 4. Band, Kapitel 236, S. 4228–4235, Zitat S. 4234 f.
  30. ↑ Tobias Eisenberg, Mahmoud Abdellatif et al.: Cardioprotection and lifespan extension by the natural polyamine spermidine. In: Nature Medicine. Band 22, Nr. 12, Dezember 2016, S. 1428–1438, doi:10.1038/nm.4222, PMID 27841876, PMC 5806691 (freier Volltext) – (englisch).
  31. ↑ Stefan Kiechl et al.: Higher spermidine intake is linked to lower mortality: a prospective population-based study. In: The American Journal of Clinical Nutrition. Band 108, Nr. 2, 1. August 2018, S. 371–380, doi:10.1093/ajcn/nqy102, PMID 29955838 (englisch).
  32. ↑ Johanna M. Gostner, Dietmar Fuchs: Cardioprotective effect of polyamine spermidine. In: The American Journal of Clinical Nutrition. Band 109, Nr. 1, 1. Januar 2019, S. 218, doi:10.1093/ajcn/nqy221, PMID 30576404 (englisch).
  33. ↑ Jana Meixner: Spermidin: Anti-Aging-Effekt unklar. In: Medizin transparent. 11. März 2024, abgerufen am 5. April 2024.
  34. ↑ ANTI-AGING MIT SPERMIDIN? 20. Mai 2020, abgerufen am 8. Januar 2023.
  35. ↑ Jungbleiben mit Spermidin? In: Verbraucherzentrale. 5. November 2024, abgerufen am 26. Dezember 2025.
  36. ↑ a b Nils C. Gassen, Christian Drosten, Marcel A. Müller et al.: Analysis of SARS-CoV-2-controlled autophagy reveals spermidine, MK-2206, and niclosamide as putative antiviral therapeutics. In: BioRxiv. 15. April 2020, bioRxiv: 10.1101/2020.04.15.997254v1 (Preprint-Volltext).
  37. ↑ Martin Smollich: Charité-Studie: Mit Spermidin gegen COVID-19. In: Ernährungsmedizin. 23. April 2020, abgerufen am 23. April 2020.
  38. ↑ Pressemeldung. nobelprize.org, 3. Oktober 2016.
  39. ↑ F. Pietrocola et al.: Spermidine induces autophagy by inhibiting the acetyltransferase EP300. In: Cell Death and Differentiation. Band 22, Nr. 3, März 2015, S. 509–516, doi:10.1038/cdd.2014.215, PMID 25526088, PMC 4326581 (freier Volltext).
  40. ↑ Indrani Ghosh, Runali Sankhe, Jayesh Mudgal, Devinder Arora, Madhavan Nampoothiri: Spermidine, an autophagy inducer, as a therapeutic strategy in neurological disorders. In: Neuropeptides. Band 83, 1. Oktober 2020, S. 102083, doi:10.1016/j.npep.2020.102083.
  41. ↑ Pengfei Liu, Montserrat Rojo de la Vega, Matthew Dodson, Fei Yue, Boyun Shi: Spermidine Confers Liver Protection by Enhancing NRF2 Signaling Through a MAP1S-Mediated Noncanonical Mechanism. In: Hepatology (Baltimore, Md.). Band 70, Nr. 1, Juli 2019, S. 372–388, doi:10.1002/hep.30616, PMID 30873635, PMC 6597327 (freier Volltext).
  42. ↑ Jing Yan, Jian‐Yun Yan, Yu‐Xi Wang, Yuan‐Na Ling, Xu‐Dong Song: Spermidine‐enhanced autophagic flux improves cardiac dysfunction following myocardial infarction by targeting the AMPK/mTOR signalling pathway. In: British Journal of Pharmacology. Band 176, Nr. 17, September 2019, S. 3126–3142, doi:10.1111/bph.14706, PMID 31077347, PMC 6692641 (freier Volltext) – (englisch).
  43. ↑ Eugenia Morselli et al.: Spermidine and resveratrol induce autophagy by distinct pathways converging on the acetylproteome. In: Journal of Cell Biology. Band 192, Nr. 4, Februar 2011, S. 615–629, doi:10.1083/jcb.201008167, PMID 21339330, PMC 3044119 (freier Volltext).
  44. ↑ William A. Gahl und Henry C. Pitot: Reversal by aminoguanidine of the inhibition of proliferation of human fibroblasts by spermidine and spermine. In: Chemico-Biological Interactions. Band 22, Nr. 1, Juli 1978, S. 91–98, doi:10.1016/0009-2797(78)90152-7.
  45. ↑ William A. Gahl und Henry C. Pitot: Polyamine degradation in foetal and adult bovine serum. In: The Biochemical Journal. Band 202, Nr. 3, März 1982, S. 603–611, doi:10.1042/bj2020603.
  46. ↑ Cassandra E. Holbert, Matthew Dunworth, Jackson R. Foley, Tiffany T. Dunston, Tracy Murray Stewart and Robert A. Casero, Jr.: Autophagy induction by exogenous polyamines is an artifact of bovine serum amine oxidase activity in culture serum. In: Journal of Biological Chemistry. Band 295, Nr. 27, Juli 2020, S. 9061–9068, doi:10.1074/jbc.RA120.013867.
  47. ↑ a b c d e f g h i j k l Mohamed Atiya Ali, Eric Poortvliet, Roger Strömberg, Agneta Yngve: Polyamines in foods: development of a food database. In: Food & Nutrition Research. Band 55, Nr. 1, 1. Januar 2011, S. 5572, doi:10.3402/fnr.v55i0.5572, PMID 21249159, PMC 3022763 (freier Volltext).
  48. ↑ Günter Thiele, Heinz Walter (Hrsg.): Reallexikon der Medizin und ihrer Grenzgebiete. Urban & Schwarzenberg, Loseblattsammlung 1966–1977, 6. Ordner (S–Zz), München / Berlin / Wien 1974, ISBN 3-541-84006-4, S. S 252.
  49. ↑ T. M. Klein, T. Gradziel, M. E. Fromm, J. C. Sanford: Factors Influencing Gene Delivery into Zea Mays Cells by High–Velocity Microprojectiles. In: Nature Biotechnology. Band 6, Nr. 5, S. 559–563, doi:10.1038/nbt0588-559.
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