Protein

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Eine Darstellung der 3D-Struktur von Myoglobin mit farbigen α-Helices. Dies war das erste Protein, dessen Struktur mit Hilfe der Kristallstrukturanalyse aufgeklärt wurde.

Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet: Eiweißstoff), ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren durch Peptidbindungen aufgebaut ist. Proteine finden sich in allen Zellen und machen zumeist mehr als 50 % ihres Trockengewichts aus.[1] Sie verleihen nicht nur Struktur, sondern tragen als „molekulare Maschinen“ wesentliche Funktionen, indem sie Zellbewegungen ermöglichen, Metabolite transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren und Signalstoffe erkennen können. Überwiegend aus Proteinen (Eiweiß) bestehen so auch Muskeln, Herz, Hirn, Haut und Haare.

Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment, unter exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt, wird als Proteom bezeichnet.

Wortherkunft

Gerardus Johannes Mulder

Das Wort Protein wurde erstmals 1839 in einer Veröffentlichung[2] von Gerardus Johannes Mulder benutzt. Diese Bezeichnung wurde ihm 1838 von Jöns Jakob Berzelius vorgeschlagen, der sie von dem griech. Wort πρωτεῖος proteios für ‚grundlegend‘ und ‚vorrangig‘, basierend auf πρῶτος protos für ‚Erster‘ oder ‚Vorrangiger‘, abgeleitet hatte. Dahinter stand die irrtümliche Idee, dass alle Proteine auf einer gemeinsamen Grundsubstanz basieren.[3] Daraus entstand ein heftiger Streit mit Justus von Liebig.

Proteinbiosynthese

Bausteine der Proteine sind bestimmte als proteinogen, also proteinaufbauend, bezeichnete Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren – die 20 seit langem bekannten, sowie Selenocystein. Auf acht Aminosäuren ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essenziell, was bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann, sondern mit der Nahrung aufnehmen muss. Die Aminosäureketten können eine Länge von bis zu mehreren tausend Aminosäuren haben, wobei man Aminosäureketten mit einer Länge von unter ca. 100 Aminosäuren als Peptide bezeichnet und erst ab einer größeren Kettenlänge von Proteinen spricht. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit ca. 3600 kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen.

Die Aminosäurensequenz eines Proteins – und damit sein Aufbau – ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) codiert. Der dazu verwendete genetische Code hat sich während der Evolution der Lebewesen kaum verändert. In den Ribosomen, der „Proteinproduktionsmaschinerie“ der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren eine Polypeptidkette zusammenzusetzen, wobei die je von einem Codon bestimmten Aminosäuren in der von DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden. Erst mit der Faltung dieser Kette im wässrigen Zellmilieu entsteht dann die dreidimensionale Form eines bestimmten Proteinmoleküls.

Das haploide humane Genom enthält rund 20.350 Protein-codierende Gene – viel weniger, als vor der Sequenzierung des Genoms angenommen.[4] Tatsächlich codieren nur etwa 1,5 % der gesamten genomischen DNA für Proteine, während der Rest aus Genen für non-coding RNA, sowie Introns, regulatorischer DNA und nichtcodierenden Desoxyribonukleinsäuren besteht.[5] Da viele der Protein-codierenden Gene – etwa durch alternatives Splicing des Primärtranskripts (Präkursor-mRNA) eines Gens – mehr als ein Protein produzieren, kommen im menschlichen Körper weit mehr als nur 20.350 verschiedene Proteine vor. Darüber hinaus kennt man heute Proteine, deren Bildung auf Exons von Genen oder Gensegmenten in räumlich weit entfernten Chromosomregionen, mitunter sogar unterschiedlichen Chromosomen, zurückgeht.[6] Mithin ist die traditionelle Ein-Gen-ein-Enzym-Hypothese (auch: Ein-Gen-eine mRNA-ein-Protein-Hypothese) für höhere Organismen heute nicht mehr haltbar.[7][8]

Proteinstruktur

Anzahl der beteiligten Aminosäuren

Ein Tetrapeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ser-Ala) mit
grün markierter N-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Valin) und blau markierter C-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Alanin)
Balkengrafik, die die Anzahl der bekannten Proteine mit einer bestimmten Anzahl Aminosäuren darstellt. Am häufigsten kommen Proteine mit 100 bis 300 Aminosäuren vor.

Die kleinen Peptide werden auch als Oligopeptide bezeichnet. Dipeptide sind z. B. aus nur zwei Aminosäuren aufgebaut, Tripeptide aus drei und Tetrapeptide aus vier Aminosäuren. Das größte bekannte Protein ist das Muskelprotein Titin und besteht aus über 30.000 peptidisch verknüpften Aminosäuren.

Proteine brauchen, um ihre Funktion ausüben zu können, eine gewisse Größe. Oligopeptide können als Signalstoffe, etwa als Hormon, eingesetzt werden, doch für eine Enzym­funktion sind zumeist mehr als 50 Aminosäuren notwendig. Unbegrenzt viele Aminosäuren können Proteine schon deshalb nicht enthalten, da die Zeitdauer für den Zusammenbau einer Aminosäurenkette direkt von der Anzahl der Aminosäuren abhängt (siehe Proteinbiosynthese). Zudem steht nur eine begrenzte Menge Aminosäuren zur Verfügung. Daher haben die meisten Proteine weniger als 1000 Aminosäuren; am häufigsten sind solche, die zwischen 100 und 300 Aminosäuren aufweisen (siehe Balkengrafik).

Räumlicher Aufbau

Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur (β-Faltblatt links, α-Helix rechts), Tertiär- und Quartärstruktur.

Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

  • Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren einer Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt, könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jedes Kettenglied eine Aminosäure darstellt (Schreibweise vom Amino/N- zum Carboxy/C-Terminus: AS1–AS2–AS3–AS4- …). Die Primärstruktur beschreibt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau des Proteins. Hierzu gehört auch die Signalsequenz.
  • Als Sekundärstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife, β-Helix und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates. Jede Aminosäure in einem Protein hat charakteristische Winkel zwischen den einzelnen Atomen des Rückgrates (Diederwinkel). Den Winkel (N-terminal) vor dem C-Atom mit der Seitenkette einer Aminosäure bezeichnet man als φ-Winkel, den danach als ψ-Winkel. Diese können, mit einer Nummerierung versehen, in einem Ramachandran-Plot gegeneinander aufgetragen werden, um Sekundärstrukturen anzuzeigen. Alternativ kann ein Janin-Plot verwendet werden.
  • Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Kräfte eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
  • Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten, die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem Vorläuferprotein (engl. Precursor) hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Als Vorläuferproteine bezeichnet man die Prä- (mit noch zu proteolysierenden Signal- oder Aktivierungssequenzen) und die Präproproteine (mit noch zu proteolysierenden Signal- und Aktivierungssequenzen). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.
  • Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hinausgehenden, molekular aber bereits ebenso prädeterminierten „Überstruktur“ oder „Suprastruktur“ an, wie Kollagen in der Kollagenfibrille oder Aktin, Myosin und Titin im Sarkomer.

Die Einteilung in Primär- bis Quartärstruktur erleichtert das Verständnis und die Beschreibung der sequentiellen Faltung von Proteinen. Unter physiologischen Bedingungen muss eine definierte Primärstruktur zu einer definierten Tertiärstruktur (oder Quartärstruktur) führen. Anders gesagt: Der Informationsgehalt, der sich in einer bestimmten dreidimensionalen Proteinstruktur äußert, ist bereits in der linearen Primärstruktur (d. h. in der „eindimensionalen“ Aminosäuresequenz) enthalten.

Viele komplexe Proteine können sich nicht spontan falten, also ihre physiologische Struktur einnehmen, sondern brauchen dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. Die Chaperone binden an neugebildete (oder auch beschädigte, denaturierte) Aminosäureketten, und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zu ihrer Struktur.

Klassifizierung von Proteinen

Man kann nach der äußeren Form Proteine in zwei Hauptgruppen einteilen:

  • die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
  • die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Aktin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Weiterhin werden Proteine nach ihrer Zusammensetzung eingeteilt, z. B. bei konjugierten Proteinen. Daneben ist auch eine Einteilung nach der Funktion möglich, z. B. Strukturproteine.

Molekülform Nicht-Protein-Anteil
Globuläre Proteine Fibrilläre Proteine
Albumine Kollagen Glykoproteine
Globuline Elastin Nucloproteine
Histone Keratin Chromoproteine
Protamine Fibrinogen Phosphoproteine
Prolamine Myosin Lipoproteine

Proteinoberfläche

Oberfläche des Proteins 1EFN, dessen Rückgrat im Bild oben gezeigt ist (erstellt mit BALLView).
Bovine Trypsin Inhibitor ohne Wasserstoffatome, dargestellt als Wireframe-Oberfläche (erstellt mit BALLView).

Vereinfachend wird stellvertretend für die komplexe Proteinstruktur oft nur das Rückgrat (Backbone) des Proteins abgebildet (z. B. Abbildungen rechts oben). Zum Verständnis der Funktion ist jedoch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, tragen auch sie entscheidend zur Struktur bei: Der Verlauf des Rückgrats bestimmt den generellen dreidimensionalen Aufbau, aber die Konturen der Oberfläche und die biochemischen Eigenschaften des Proteins werden von den Seitenketten bestimmt.

3D-Darstellung

Beispiele von Proteinstrukturen aus der PDB

Zum besseren Verständnis von Aufbau und Funktion ist es unerlässlich, die räumliche Gestalt von Proteinen mithilfe geeigneter Grafikprogramme darzustellen.

Das meistverbreitete Dateiformat für Atompositionsdaten von Proteinen ist das PDB-Format der freizugänglichen Protein Data Bank. Eine PDB-Datei enthält zeilenweise Einträge für jedes Atom im Protein, sortiert nach der Aminosäuresequenz; im einfachsten Fall sind das Atomart und kartesische Koordinaten. Es handelt sich also um ein systemunabhängiges Klartext-Format. Auf Basis dieser Datei kann dann z. B. in Jmol die 3D-Struktur dargestellt werden. Ist die natürliche 3D-Struktur noch nicht ermittelt, hilft nur noch die Proteinstrukturvorhersage.

Funktionen

Proteine können im Organismus folgende, sehr spezielle Funktionen haben:

  • Schutz, Verteidigung gegen Mikroorganismen
  • Körperstruktur, Bewegung
    • Kollagene, die bis zu 1/3 des gesamten Körperproteins ausmachen können, sind Strukturproteine der Haut, des Bindegewebes und der Knochen. Als Strukturproteine bestimmen sie den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit der Gewebe und des gesamten Körperbaus.
    • In den Muskeln verändern Myosine und Aktine ihre Form und sorgen dadurch für Muskelkontraktion und damit für Bewegung.
    • Keratinstrukturen wie Haare/Wolle, Hörner, Nägel/Klauen, Schnäbel, Schuppen und Federn
    • Seidenfäden bei Spinnen und Insekten
  • Stoffumsatz (Metabolismus), Transport, Signalfunktion
    • Enzyme übernehmen Biokatalysefunktionen, d. h., sie ermöglichen und kontrollieren sehr spezifische (bio)chemische Reaktionen in Lebewesen.
    • Als Ionenkanäle regulieren Proteine die Ionenkonzentration in der Zelle, und damit deren osmotische Homöostase sowie die Erregbarkeit von Nerven und Muskeln.
    • Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z. B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen im Blut transportiert.
    • In Zellmembranen befinden sich Membranrezeptoren; meist Komplexe aus mehreren Proteinen (auch Multiproteinkomplexe genannt), die Substanzen außerhalb der Zelle erkennen und binden. Dadurch ergibt sich eine Konformationsänderung, die dann als Transmembransignal im Innern der Zelle erkannt wird.
    • Manche (meist kleinere Proteine) steuern als Hormone Vorgänge im Körper.
    • Als Blutgerinnungsfaktoren verhindern die Proteine einerseits einen zu starken Blutverlust bei einer Verletzung eines Blutgefäßes und andererseits eine zu starke Gerinnungsreaktion mit Blockierung des Gefäßes.
    • Auto-fluoreszierende Proteine in Quallen.
  • Reservestoff
    • Als Reservestoff kann der Körper Proteine im Hungerzustand als Energielieferanten verwenden. Dabei können die in Leber, Milz und Muskeln gespeicherten Proteine nach Proteolyse und Abbau der entstehenden Aminosäuren zu Pyruvat entweder zur Glukoneogenese oder direkt zur Energiegewinnung genutzt werden.

Mutationen in einem bestimmten Gen können potentiell Veränderungen im Aufbau des entsprechenden Proteins verursachen, woraus sich folgende mögliche Auswirkungen auf die Funktion ergeben:

  • Die Mutation bewirkt einen Verlust in der Proteinfunktion; solche Fehler mit teils vollständigem Wegfall der Proteinaktivität liegen vielen erblichen Krankheiten zugrunde.
  • Die Mutation bewirkt bei einem Enzym die Erhöhung der Enzymaktivität. Dies kann vorteilhafte Wirkung haben oder ebenfalls zu einer Erbkrankheit führen.
  • Trotz der Mutation bleibt die Funktion des Proteins erhalten. Dies wird als stille Mutation bezeichnet.
  • Die Mutation bewirkt eine funktionelle Veränderung, die vorteilhaft für die Zelle, das Organ oder den Organismus ist. Ein Beispiel wäre ein Transmembranprotein, das vor der Mutation nur in der Lage ist, den stoffwechselbaren Metaboliten A aufzunehmen, während nach der Mutation auch der Metabolit B regulierbar aufgenommen werden kann und sich dadurch z. B. die Nahrungsmittelvielfalt erhöht.

Proteinchemie

Reinigung

Die Aufreinigung und Anreicherung von Proteinen aus biologischem Material ist ein wichtiger Schritt in der biochemischen Identifikation und Charakterisierung von neu entdeckten Proteinen.

In der Biotechnologie und dort besonders bei rekombinanten Proteinen ist die reproduzierbare, sorgfältige Proteinreinigung – meist in großem Maßstab – eine wichtige Voraussetzung zur Verwendung dieser Proteine in der Diagnostik oder Therapie.

Quantitativer Nachweis

Folgende Nachweise, die keine Absolutmessungen darstellen und alle ihre Limitationen haben (z. B. Fehlmessungen durch interferierende Substanzen; Bezug auf ein bestimmtes Standardprotein etc.), dienen zur Quantifizierung von Proteinen:

Identifikation

Der Nachweis der Identität eines Proteins kann über vielfältige Methoden erfolgen. Auch kann ein indirekter Nachweis über andere Eigenschaften als die Primärstruktur erfolgen, welche jedoch aus ihr folgen, z. B. über die Anwesenheit seiner Funktion (Enzymkinetik) im Probengefäß oder über immunologische Eigenschaften, die unter anderem in einem Western Blot verwendet werden.

Denaturierung

Durch Braten denaturiertes Spiegelei.

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren, Salze oder organische Lösungsmittel, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar, das heißt, der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann ohne Hilfe nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiklar im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden.

Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt Renaturieren.

Menschen denaturieren durch Kochen ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine, wie zum Beispiel beim Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert wird. Auch hohes Fieber kann aufgrund der zu hohen Körpertemperatur körpereigene Proteine denaturieren. Diese Proteine können dann ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen, was für den Menschen lebensgefährlich werden kann. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Das Fieber hat eigentlich aber eine schützende Funktion, nicht eine zerstörende. Denn die hohe Temperatur beim Fieber soll Eindringlinge und Fremdkörper, sogenannte Antigene, zerstören und unschädlich machen. Diese Antigene denaturieren meist schon bei geringeren Temperaturen als die körpereigenen Proteine.

Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Durch reaktive Sauerstoffspezies können Proteine oxidiert werden. Dieser Vorgang nennt sich Proteinoxidation und spielt bei Alterungsprozessen und einer Reihe von pathologischen Zuständen eine wichtige Rolle. Die Oxidation kann zu einem weitgehenden Funktionsverlust und zur Ansammlung von degenerierten Proteinen in der Zelle führen.[9]

Bedeutung

Die Gesamtmenge der als nachwachsende Rohstoffe in der stofflichen Nutzung verwendeten Proteine wird für Deutschland im Regelfall mit etwa 55.000 t pro Jahr angegeben.[10] Genaue Angaben über die Herkunft dieser Proteine gibt es nicht, es ist jedoch anzunehmen, dass sie zu einem großen Teil tierischer Herkunft sind.

Der Großteil pflanzlicher Proteine wird für die Futtermittelindustrie aufgewendet, so die als Nebenprodukte bei der Pflanzenölpressung und -extraktion anfallenden Preßrückstände (z. B. Raps- und Sojakuchen, Extraktionsschrot) und Nebenprodukte der Gewinnung von Stärke aus Getreide. Pflanzen, die zur Hauptnutzung als Proteinpflanzen angebaut werden, wie bspw. Lupine, Eiweißerbse und Ackerbohne, haben nur eine geringe Bedeutung[11] – die Gesamtfläche für den Anbau dieser Pflanzen als nachwachsende Rohstoffe in Deutschland liegt bei etwa 30 ha pro Jahr.[12] Etwa 1.000 t Weizenproteine finden jährlich Einsatz in der Chemischen Industrie.

Von zentraler Bedeutung für die chemisch-technische und biotechnologische Industrie sind dagegen tierische Proteine. Dabei spielt vor allem die Gelatine eine zentrale Rolle, die in Europa vor allem aus Rinderspalt, Schweineschwarten sowie Knochen von Rindern und Schweinen gewonnen wird. In Deutschland werden jährlich etwa 32.000 t Gelatine in Speisequalität hergestellt, die europäische Gesamtproduktion beträgt 120.000 t (70 % Schweineschwarten, 18 % Knochen, 10 % Rinderspalt, 2 % Sonstige).[13][14] Verwendet werden in Deutschland etwa 90.000 t, wobei 2/3 im Ernährungsbereich und von dem Rest etwa die Hälfte für den Futtermittelbereich aufgewendet werden. Etwa 15.000 t werden in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verwendet. Dabei finden sich die Haupteinsatzbereiche in der Pharmaindustrie, mit Umhüllungen von Tabletten und Vitaminpräparaten (Hart- und Weichkapseln) sowie Gelatinezäpfchen. Außerdem wird Gelatine für blutstillende Schwämmchen sowie als Blutplasmaersatz eingesetzt. In der analogen Fotografie stellt Gelatine die Basis für die fotoempfindlichen Schichten auf dem Film und dem Fotopapier dar. Auch moderne Druckerpapiere zum Ausdrucken von Farbbildern sind mit Gelatine beschichtet.[14]

Neben Gelatine stellt Casein eine wichtige Proteinquelle für die chemische Industrie dar. Das aus Milcheiweiß gewonnene Protein wird vor allem als Beschichtungsmaterial für Glanzpapiere sowie als Zusatz für Streichfarben verwendet (ca. 1–2 % je nach Hersteller). Zudem findet es Verwendung als Etikettenkleber auf Glasflaschen. Jährlich werden in Deutschland etwa 8.000 bis 10.000 t Casein eingesetzt.

Die Nutzung von Proteinen aus Blutmehl zur Herstellung von Biokunststoffen (z. B. Pflanztöpfe) befindet sich noch in der Entwicklung, ebenso ein Verfahren zur biotechnologischen Herstellung von Fasern aus Seidenproteinen zur Verarbeitung in Schäumen, Vliesstoffen oder Folien.[15][16]

Etwa 6.000 bis 7.000 t Proteine sind Autolyseprodukte aus Hefen (Hefeextrakte). Diese finden Anwendung vor allem in der Pharmazeutischen Industrie und der Nahrungsmittelindustrie sowie in der Biotechnologischen Industrie als Nährlösung für Mikroorganismen.

Proteinquellen und Wertigkeit

Bohnen, eine proteinreiche Hülsenfrucht
Sojabohne – reife Hülsenfrucht

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel (in alphabetischer Reihenfolge) sind:

Studien der amerikanischen Biochemiker Thomas Burr Osborne und Lafayette B. Mendel, Professor für Physiologische Chemie in Yale, von 1914 zeigten, dass Ratten, die tierisches Eiweiß erhielten, schneller an Gewicht zunahmen als Ratten, die nur pflanzliches Eiweiß erhielten. Daraus wurde voreilig geschlossen, dass tierisches Eiweiß „hochwertiger“ als pflanzliches Eiweiß sei. Tatsächlich kann man aber mit wenigen hochwertigen Pflanzenproteinen (Kartoffel, Soja) eine gleichwertige Ernährung erreichen. Es kommt bei Protein als Nahrung allein auf den Anteil an deren Bausteinen, den Aminosäuren, an. Eine besonders hohe Wertigkeit kann bspw. durch Kombination von Weizenprotein (z. B. Seitan) und Sojaprotein (z. B. Tofu) erzielt werden. Tierversuche bestätigen positive Effekte durch derartige Kombinationen.[17][18] Diese bei Bodybuildern beliebte Kombination hat sogar eine höhere Wertigkeit als tierisches Protein.

Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen

Als vollwertigen Ersatz des proteinreichen Fischmehls durch Protein aus Fliegenlarvenmehl züchtet ein Unternehmen auf dem agrarwissenschaftlichen Gelände der Universität Stellenbosch in Elsenburg (Südafrika) millionenfach Stubenfliegen (Musca domestica) heran. Aus einem Kilogramm Fliegeneier können in nur 72 Stunden ungefähr 380 bis 420 Kilogramm Protein entstehen.

Bei entsprechender Großproduktion könnte ein großer Teil der weltweiten Fischmehlproduktion eingespart und die Weltmeere vom industriellen Fischfang entlastet werden. Noch 2012 will das Unternehmen „Agriprotein“ in die Massenherstellung gehen.[19] Täglich werden 65 t Blut aus herkömmlichen Schlachtereien benötigt, um 100 t Fliegenlarven innerhalb eines Zeitraumes von ca. 3 Tagen auf eine Länge von jeweils rund 12 mm heranzuziehen. Im Wege der Trocknung, Vermahlung zu Madenmehl und anschließenden Pelletierung können so täglich 20 t des Proteinprodukts gewonnen werden.[20] Eine weitere Pilotanlage in Deutschland wird von der deutschen Regierung mit 50 % gefördert.[20] Das Unternehmen hat 2012 den People and Environment Achievement Award erhalten.[19][21][22][23][24]

Proteinmangel

Protein hat eine große Anzahl von Aufgaben im menschlichen Körper. Es ist unter anderem zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen notwendig und hilft bei der Heilung von Wunden und Krankheiten. Den Empfehlungen der Deutschen Gesellschaft für Ernährung zufolge sollten Erwachsene täglich etwa 0,8 Gramm Protein pro Kilogramm Körpergewicht mit der Nahrung zu sich nehmen. Bei Kindern und Jugendlichen ist der Bedarf mit 0,9 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht um 12,5 % erhöht, bei schwangeren und stillenden Frauen ist der Bedarf um circa 20 bis 30 % erhöht.[25] Bei körperlicher Aktivität steigt der Bedarf an Protein hingegen nicht.[26] Die essenziellen Aminosäuren Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin müssen über die Nahrung zugeführt werden. Ein Merksatz hierzu lautet: Phenomenale Isolde trybt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume oder auch Phettvillm (Gesprochen Fettfilm).

Ein Mangel kann folgende Symptome hervorrufen:

  • Haarausfall (Haare bestehen zu 97 bis 100 % aus Proteinen – Keratin)
  • Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihrem sogenannten Hungerbauch, der durch eine übermäßige Einlagerung von Wasser (Ödeme) hervorgerufen wird. Weitere Symptome sind:
  • Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus, Kwashiorkor oder zu beidem und letzten Endes zum Tod.

Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extrem proteinarmen Ernährungsformen. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiell notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt „Unsere übliche Ernährung […] auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab“, heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs.

Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine

Die Herstellung rekombinanter Proteine mit genau festgelegter Aminosäuresequenz und möglicherweise weiteren Veränderungen (z. B. eine Glykosylierung) geschieht sowohl im Labor als auch großtechnisch entweder durch Peptidsynthese oder biotechnologisch durch Überexpression in verschiedenen Organismen und folgender Proteinreinigung.

Im Zuge des Protein-Engineerings können Eigenschaften des gewünschten Proteins gezielt (über das Proteindesign) oder zufällig (über eine gerichtete Evolution) verändert werden. Prinzipiell können industriell dieselben Verfahren angewandt werden wie im Labor, jedoch ist die Verwendung von Nutzpflanzen durch Pharming am besten für die großtechnische Nutzung geeignet, bei der mit Bioreaktoren in Reinräumen gearbeitet wird. Um die geeigneten Organismen zu erhalten, werden gentechnische Methoden eingesetzt.

Die technische Produktion nativer Proteine findet weltweit hauptsächlich in der Pharmazie (Biopharmazeutika) und zur industriellen Verwendung von Enzymen als Waschmittelzusätze (Proteasen, Lipasen, Amylasen und Cellulasen) oder in der Milchverarbeitung (Lactasen) statt. Proteine für die Nahrungsmittelindustrie müssen nicht notwendigerweise in nativer Form hergestellt werden, da eine biologische Aktivität nicht immer erforderlich ist, z. B. bei Käse oder Tofu.

Trivia

„Seidenglanz-Proteine“, die als Zusatz für Haarwaschmittel für Menschen und zur Fellpflege für Tiere beworben werden (um vorgeblich Glanz zu erzeugen), werden aus den Resten von Puppen der Seidenraupen, nach Ablösung der diese umhüllenden Seidenfäden, hergestellt.

Siehe auch

Literatur

Weblinks

Commons: Proteinstrukturen – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
Wiktionary: Protein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
  • Peptide, Polypeptide (Proteine)
  • Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen, …)
  • Human Protein Atlas – der Atlas enthält über 1 Million von Pathologen zertifizierte Abbildungen und gibt Auskunft über die Lokalisation und Expression von Proteinen in humanem Normal- und Tumorgewebe
  • Proteopedia – Proteopedia ist eine interaktive 3D-Enzyklopädie über Proteine und andere Biomoleküle im Wikipedia-Format (englisch)
  • UniProt enthält Aminosäuresequenzen von und selektive Informationen zu natürlich vorkommenden Proteinen

Einzelnachweise

  1. ↑ Neil A. Campbell: Biologie. Hrsg.: Jürgen Markl. 1. korrigierter Nachdruck Auflage. Spektrum, Heidelberg Berlin Oxford 1998, ISBN 3-8274-0032-5, S. 80 (englisch: Biology. 1996.).
  2. ↑ Journal für praktische Chemie 16, 129 (1839) – Englische Übersetzung.
  3. ↑ Duden - Deutsches Universalwörterbuch. 4. Aufl. Mannheim 2001.
  4. ↑ International Human Genome Sequencing Consortium: Finishing the euchromatic sequence of the human genome. In: Nature. 431. Jahrgang, Nr. 7011, 2004, S. 931–45, doi:10.1038/nature03001, PMID 15496913 (nature.com).
  5. ↑ International Human Genome Sequencing Consortium: Initial sequencing and analysis of the human genome. In: Nature. 409. Jahrgang, Nr. 6822, 2001, S. 860–921, doi:10.1038/35057062, PMID 11237011 (nature.com).
  6. ↑ Kapranov, P. et al.: Examples of the complex architecture of the human transcriptome revealed by RACE and high-density tiling arrays. In: Genome Res. 15. Jahrgang, Nr. 7, 2005, S. 987–997, PMID 15998911.
  7. ↑ Rupert, J. L.: Genomics and environmental hypoxia: what (and how) we can learn from the transcriptome. In: High Alt Med Biol. 9. Jahrgang, Nr. 2, 2008, S. 115–122, PMID 18578642.
  8. ↑ Pennisi, E.: Genomics. DNA study forces rethink of what it means to be a gene. In: Science. 15. Jahrgang, Nr. 316, 2007, S. 1556–1557, PMID 17569836.
  9. ↑ E. R. Stadtman und R. L. Levine: Chemical modification of proteins by reactive oxygen species. In: Redox Proteomics: From Protein Modifications To Cellular Dysfunction And Diseases. I. Dalle-Donne, A. Scaloni und A. Butterfield (Editors), Wiley Interscience Series on Mass Spectrometry, 2006, ISBN 0-471-72345-2.
  10. ↑ Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V. (Hrsg.): Daten und Fakten zu nachwachsenden Rohstoffen. Gülzow 2006; Seite 57 (PDF-Download).
  11. ↑ Ralf Pude, Barbara Wenig: Pflanzen für die Industrie. Pflanzen, Rohstoffe, Produkte. Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V., Gülzow 2005; Seite 11. (PDF-Download).
  12. ↑ Dominik Vogt, Christian Gahle, Michael Karus: Erstellung eines Überblicks zu Marktsituation und Trends zur stofflichen Nutzung nachwachsender Rohstoffe (NR) in Nordrhein-Westfalen. Erstellt durch: nova-Institut GmbH, Hürth 2005.
  13. ↑ K. Rappold: Gelatine - Ein natürliches Nahrungsmittel. bmi aktuell 1/2004, Hrsg. Informationszentrale für Backmittel und Backgrundstoffe zur Herstellung von Brot und Feinen Backwaren e.V.
  14. ↑ a b Homepage Gelatine Manufacturers of Europe, Abgerufen 18. September 2008.
  15. ↑ Verbeek, Johann und van den Berg, Lisa, 2008: Proteinous Bioplastics from Bloodmeal. In: bioplastics magazine 05/2008, S. 30.
  16. ↑ Geuder, Matthias, 2008: Biopolymere - Rohstoffe, Technologien, Anwendungen. In: Biowerkstoff-Report Okt./Nov./Dez. 2008, S.46. (PDF; 7,3 MB).
  17. ↑ Seiichi Izume, Yoshinori Yoshimaru, Isao Komatsubara: Studies on the Dietary Properties of Soybean Cake Flour Produced by the Alcohol Extraction Process. Bulletin of the Agricultural Chemical Society of JapanVol. 7, Iss. 4–8, 1931.
  18. ↑ Johns, C. O., & Finks, A. J. (1921). The nutritive value of soybean flour as a supplement to wheat flour. Am. J. Physiol, 55, 455.
  19. ↑ a b Claus Stäcker: Die Herren der Fliegen (Memento vom 24. Februar 2013 im Internet Archive). In: tagesschau.de.
  20. ↑ Rob Fletcher: Fishmeal replacement scoops major award. In: fishnewseu.com. Fish News EU, abgerufen am 3. Februar 2016.
  21. ↑ Maggots are Turf over Surf animal feed alternative. In: Reuters. 16. März 2012 (reuters.com).
  22. ↑ PEA Award winners 2012 (Memento vom 4. Februar 2013 im Internet Archive)
  23. ↑ Claudia Bröll: Nachhaltige Geschäftsidee Made in South Africa. In: Frankfurter Allgemeine Zeitung. 15. August 2012, ISSN 0174-4909 (faz.net).
  24. ↑ DGE: Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr
  25. ↑ DGE: Reference Values for Nutrient Intake (Memento vom 15. September 2009 im Internet Archive), 1. Auflage, Frankfurt/Main, Umschau/Braus, 2000, ISBN 3-8295-7114-3, S. 31.
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