Rizin

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Rizin (Ricinus communis)
Rizin (Ricinus communis)
Bändermodell des Rizins nach PDB 2aaI. In Blau ist die A-Kette, in Orange die B-Kette dargestellt.
Vorhandene Strukturdaten: 2AAI
Masse/Länge Primärstruktur 529 = 267+262 Aminosäuren (A+B-Kette)
Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer A+B
Präkursor (576 aa)
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.2.2.22N-Glycosylase
Reaktionsart Hydrolyse einer N-Glycosylbindung
Substrat rRNA (28S) + H2O
Produkte defekte rRNA (28S)

Rizin oder Ricin ist ein äußerst giftiger Eiweißstoff (Protein) aus den Samenschalen des Wunderbaums (Ricinus communis) aus der Familie der Wolfsmilchgewächse. Es ist eines der giftigsten Proteine, die in der Natur vorkommen. Chemisch ist das Protein Rizin ein Lektin, das aus einer zellbindenden und einer giftigkeitsvermittelnden Komponente besteht. Seine Giftigkeit wird auf eine Hemmung der eukaryotischen Proteinbiosynthese zurückgeführt.

Gelangt das Gift in den menschlichen Organismus, so bringt es die kontaminierten Zellen zum Absterben. Für eine tödliche Vergiftung eines Erwachsenen sollen 0,25 Milligramm isoliertes Rizin oder zwei bis vier Samenkörner genügen, bei Kindern entsprechend weniger. Hier kann, je nach Alter und Konstitution, schon ein halbes Samenkorn tödlich wirken. Allerdings wird auch berichtet, dass selbst nach Einnahme von 40 bis 60 Samen eine Überlebenschance besteht. Dabei kommt es darauf an, zu welchem Zeitpunkt das Erbrechen einsetzt.

Rizin ist in der Kriegswaffenliste des deutschen Kriegswaffenkontrollgesetzes aufgeführt.

Vorkommen[Bearbeiten]

Rizin kommt in den Schalen der bohnenähnlichen Samen des Wunderbaums vor. Der Rizingehalt in den Samen liegt bei etwa 1 bis 5 Prozent. In dem ebenfalls aus den Samen gewonnenen Rizinusöl ist Rizin durch Extraktion und Hitzeinaktivierung entfernt.[1]

Gewinnung[Bearbeiten]

Rizinussamen

Rizin kann aus den Nebenprodukten der Rizinusölherstellung gewonnen werden. In der wässrigen Phase der Rizinusölextraktion liegt der Rizingehalt bei etwa fünf bis zehn Prozent. Rizin wird jedoch inaktiviert, wenn die Extraktion, wie üblich, unter Anwendung von Hitze erfolgt.

Üblicherweise erfolgt die Extraktion von Rizin aus den Rückständen der Ölgewinnung, nach kaltem Auspressen und Abtrennen des Öls. Wie in einer Patentschrift der US Army beschrieben, kann Rizin aus dem Rückstand im schwach sauren pH-Bereich extrahiert und bei pH 7 mit einer gesättigten Kochsalz- oder Natriumsulfat-Lösung gefällt werden. Aus dem Niederschlag kann das Endprodukt vom Fällungsmittel mit Hilfe von Tetrachlorkohlenstoff getrennt werden.[2] Allerdings ist davon auszugehen, dass mit Hilfe dieses Herstellungsverfahrens bestenfalls ein Proteingemisch und kein reines, intaktes Rizin erhalten wird.[3] Alternativ dazu kann Rizin mit Hilfe chromatographischer Verfahren isoliert und aufgereinigt werden. Nach Abtrennung der Fettfraktion wird Rizin mit Hilfe verdünnter Essigsäure extrahiert und mit gesättigter Ammoniumsulfatlösung gefällt. Eine Gelfiltration erlaubt zum einen die Abtrennung anderer Proteine und zum anderen die Trennung der Rizinuslectine in Rizin und Rizinusagglutinin.[4][5]

Alternativ dazu kann vollständig biologisch aktives, rekombinantes Rizin mit Hilfe gentechnisch veränderter Tabakzellen gewonnen werden. [6].

Biochemie[Bearbeiten]

Überlagerung der Strukturen von Rizin und Abrin (oben: B-Kette, unten: A-Kette)

Biochemische Eigenschaften[Bearbeiten]

Rizin ist ein wasserlösliches, lipidunlösliches und hitzeempfindliches Protein. Strukturell ist es ein heterodimäres, globuläres Glycoprotein mit einer molaren Masse von 60 bis 65 kDa. Es besteht aus zwei verschiedenen Polypeptidketten, der A- und der B-Kette mit Molmassen von etwa 32 bzw. 34 kDa, die durch eine Disulfidbrücke miteinander verbunden sind. Die A-Kette besitzt charakteristische α-Helix- und β-Faltblattstrukturen und fungiert als N-Glycosidase. Die B-Kette ist eine Lektineinheit ohne ausgeprägte Sekundärstrukturen.[7] In seiner Struktur ähnelt Rizin dem Abrin der Paternostererbse.

Biosynthese[Bearbeiten]

Rizin wird im Endosperm der Samen des Wunderbaums gebildet. Das primäre Produkt der Proteinbiosynthese ist ein aus 576 Aminosäuren bestehendes Präkursorprotein, das aus einer Signalpeptidsequenz (Aminosäuren 1 - 35), der A-Kette (Aminosäuren 36 - 302), einem Linker (Aminosäuren 303 - 314) und der B-Kette (Aminosäuren 315 - 576) besteht. Die Signalpeptidsequenz sorgt für einen Transport ins endoplasmatische Reticulum. Nach Abspaltung der Signalpeptidsequenz wird das Proprotein im endoplasmatischen Reticulum glycosyliert. Zwischen den Cysteinen 294 und 318 wird mit Hilfe einer Disulfidisomerase eine Disulfidbrücke eingefügt. Eine weitere Glycosylierung erfolgt im Golgi-Apparat. Nach dem Weitertransport in die Vakuolen wird das Proprotein durch eine Endopeptidase zum fertigen Rizin gespalten.[7]

Toxikologie[Bearbeiten]

Wirkungsweise (Toxikodynamik)[Bearbeiten]

Rizin gehört zur Gruppe der Ribosomeninaktivierenden Proteine (RIP) des Typs 2 (RIP-II). Seine toxische Wirkung ist auf einen mehrstufigen Prozess zurückzuführen, welcher eine Zellbindung, einen Transport durch die Zelle, eine Aktivierung im endoplasmatischen Reticulum und letztlich eine fatale Hemmung der Proteinbiosynthese einschließt.

Die B-Kette des Rizins, welche die Lectinfunktion trägt, ermöglicht die Bindung an die Zelloberfläche. Die Bindung erfolgt unspezifisch an endständige N-Acetylgalactosaminreste oder 1,4-verknüpfte Galactoseeinheiten von Glycoproteinen und Glycolipiden.[7] Zusätzlich kann Rizin über seine Glykanketten an Zellen, die den Mannoserezeptor tragen, binden.[8][9] Unter experimentellen Bedingungen gelangen so bis zu 100 Millionen Rizinmoleküle an die Oberfläche einer Zelle.[10] Das an der Zelloberfläche gebundene Rizin wird durch Endozytose in die Zelle aufgenommen. Über Endosomen, in denen es dank seiner pH-Beständigkeit und seiner enzymalen Resistenz nicht abgebaut wird, gelangt die Einheit aus A- und B-Kette über den Golgi-Apparat rückläufig in das endoplasmatische Reticulum. Die zunächst von der B-Kette in ihrer Funktion blockierte A-Kette wird im endoplasmatischen Reticulum durch Spaltung der zwischen den beiden Ketten liegenden Disulfidbrücke unter Mithilfe einer Disulfidisomerase freigesetzt.[11][12] Mit Hilfe von Chaperonen gelangt die A-Kette schließlich ins Zytosol.

Die in das Zytoplasma eingedrungene A-Kette, oder Ricin A ist eine Glycosidase, die Ribosomen inaktiviert. Die genaue Wirkung besteht in der Abspaltung des Adenin 4324 der 28S-RNA der Ribosomen. Diese Depurinierung bewirkt zum einen, dass die Bildung des Initiationskomplexes während der Translationsinitiation beeinträchtigt wird – es erfolgt eine starke Verlangsamung dieses Vorgangs der Translation auf ein Sechstel der sonst üblichen Geschwindigkeit. Adenin 4324 ist auch für die Bindung der Elongationsfaktoren notwendig. Daher wird zum anderen der Translokationsschritt während der Elongation unterbunden.

Wegen ihrer zytostatischen Eigenschaften, also einer wachstumshemmenden Wirkung auf Zellen, werden Toxine vom Typ des Rizins inzwischen vermehrt auf ihre Eignung als Therapeutika bei Tumoren untersucht.[13]

Toxikokinetik[Bearbeiten]

Für Rizin liegen nur wenige, zumeist tierexperimentelle toxikokinetische Daten vor. Die Übertragbarkeit auf den Menschen ist zum Teil beschränkt. Toxikologisch ist die Aufnahme von Rizin nach Injektion, nach Inhalation und nach oraler Aufnahme von Relevanz. Nach einer Injektion, sofern sie nicht zum Tod führt, wird der größte Teil des Rizins innerhalb von 24 Stunden über den Urin ausgeschieden. Als ein Protein verfügt Rizin über eine nur sehr geringe orale Bioverfügbarkeit. Daher liegt beispielsweise bei Mäusen die letale orale Dosis um den Faktor 1000 höher als die letale Dosis nach Injektion oder Inhalation. Die Toxizität von Rizin nach Inhalation hängt entscheidend von der Partikelgröße ab. Die toxischen Effekte sind zudem nach Inhalation auf die Atemwege beschränkt. Eine systemische Aufnahme nach Inhalation spielt keine Rolle.[1]

Vergiftungsfolgen[Bearbeiten]

Da Rizin meist versehentlich durch den Verzehr von Rizinus-Samen aufgenommen wird, werden vor allem Zellen des Verdauungstraktes in Mitleidenschaft gezogen (Magen, Darm, Leber, Nieren). Letztlich führt eine Vergiftung mit Rizin auch zu einer Zerstörung der roten Blutkörperchen. Nach der Aufnahme einer tödlichen Dosis tritt der Tod nach 36 bis 72 Stunden ein.

Nach einer Latenzzeit von mehreren Stunden bis Tagen können folgende Symptome auftreten: Übelkeit, Erbrechen, Durchfall, Schwäche, Tachykardie, Abdominalschmerzen und akuter Flüssigkeitsverlust. In schweren Fällen kommen Mydriasis, Krämpfe an Händen und Beinen, Fieber sowie die Symptome einer Lebernekrose und eines akuten Nierenversagens dazu. Der Tod erfolgt durch Lähmung medullärer Zentren, besonders des Atemzentrums.

Das Gift kann auch inhaliert (als Aerosol eingeatmet) oder injiziert werden. Die Symptome ändern sich dementsprechend: Lungenödem und Atemstillstand beziehungsweise schwere Lähmungen sind die Folge.

Symptome[Bearbeiten]

Etwa vier bis acht Stunden nach dem Verzehr der Samen:

Der Tod tritt üblicherweise durch Kreislaufversagen etwa zwei bis drei Tage nach der Vergiftung ein. Ein agglutiniertes Protein führt zum Verklumpen der roten Blutkörperchen. Es ist kein Gegengift bekannt. Laut Challoner und McCarron enthält die Literatur 424 Fälle von Rizinvergiftung, von denen unbehandelt 8%, behandelt sogar nur 0,4% tödlich endeten.[14]

Erste Hilfe[Bearbeiten]

Gegen eine Vergiftung mit Rizin gibt es zurzeit noch kein Antidot. In der Entwicklung befinden sich Substanzen, von denen eine bis zu 49 Prozent der dem tödlichen Gift ausgesetzten Mäuse schützte.[15][16] Die Substanz (Retro-2) muss allerdings vor der Aufnahme des Giftes verabreicht werden und kann daher nicht als Antidot nach einer Vergiftung eingesetzt werden.[17]

Analytik[Bearbeiten]

Die zuverlässige Analytik von Rizin in unterschiedlichen Matrices setzt eine adäquate Probenvorbereitung voraus und kann sowohl durch spezifische Immunassays als auch durch den Einsatz der HPLC-Massenspektrometrie-Kopplung erfolgen.[18] Eine weitere ergänzende Verfahrensweise in der Analytik ist der zuverlässige Nachweis von Ricinin als Biomarker durch die Gaschromatographie mit Massenspektrometrie-Kopplung.[19][20]

Gebrauch als Biowaffe[Bearbeiten]

Während des Ersten Weltkriegs wurde Rizin von den Vereinigten Staaten von Amerika auf sein militärisches Potential hin untersucht.[21] Es wurde einerseits die Beschichtung von Munition oder Sprengkörpern und andererseits die Verbreitung des Giftes als Staub in Erwägung gezogen. Die Verbreitung des Giftes über eine Staubwolke konnte nicht ausreichend entwickelt werden und die Verwendung von Rizin in Kriegswaffen hätte die Haager Landkriegsordnung verletzt.[22] So ging der Erste Weltkrieg vorüber, bevor die Vereinigten Staaten in der Lage waren, Waffen mit Rizin herzustellen.

Kanada und die Vereinigten Staaten untersuchten während des Zweiten Weltkriegs die Verwendung von Rizin in Streumunition.[23] Obwohl bereits Pläne für die Massenproduktion vorlagen und mehrere Feldexperimente mit verschiedenen Bomblets durchgeführt wurden, kam man zu dem Schluss, dass der Einsatz von Phosgen wirtschaftlicher sei. Diese Schlussfolgerung basierte auf dem Vergleich der entwickelten Waffen und nicht auf der Grundlage der Giftigkeit der eingesetzten Stoffe. Das Interesse an Rizin hielt noch für eine kurze Zeit über den Zweiten Weltkrieg hinaus an, versiegte aber mit dem Beginn der Forschung an Sarin durch das Chemical Corps der U.S. Army. Rizin fällt sowohl unter die Biowaffenkonvention von 1972, als auch unter die Chemiewaffenkonvention von 1997 und ist dort als Substanz aufgelistet, die selbst als Bio- oder Chemiewaffe eingesetzt werden kann oder bei der Herstellung solcher Waffen verwendet wird.

Trivia[Bearbeiten]

Bekanntheit erlangte der Mordanschlag mit Rizin als „Regenschirmattentat“ auf den bulgarischen Schriftsteller und Dissidenten Georgi Markow in London 1978.

1991 wurden in Minnesota mehrere Mitglieder der rechtsextremistischen Gruppe Patriot's Council festgenommen, weil sie für einen Anschlag auf Bundespolizisten eine Menge an Rizin hergestellt hatten, die für die Tötung von über 100 Menschen ausreichend gewesen wäre. Vier von ihnen wurden gemäß dem „Biological Weapons Anti-Terrorism Act“ von 1989 für schuldig befunden, sie waren die ersten nach diesem Gesetz Verurteilten überhaupt. 1995 wurde an der kanadisch-US-amerikanischen Grenze ein ebenfalls dem rechtsextremistischen Lager zugerechneter Mann beim versuchten Schmuggel von 130 Gramm pulverisiertem Rizin festgenommen.[24][25]

Die Londoner Times berichtete am 16. November 2001, dass in verlassenen al-Qaida-Häusern in Kabul Herstellungsanleitungen für Rizin gefunden wurden, allerdings kein Rizin selbst. Im August 2002 gaben US-amerikanische Behörden bekannt, dass die islamistische Terrororganisation Ansar al-Islam Versuche mit Rizin und anderen chemischen und biologischen Kampfstoffen im Nord-Irak angestellt habe.[24][26]

Am 9. Januar 2003 meldete die dpa, dass in London kleinere Mengen Rizin sowie Geräte zu seiner Herstellung gefunden wurden. In diesem Zusammenhang wurden sechs Algerier festgenommen.[27] Im April 2005 wurden bis auf einen alle Beteiligten freigesprochen. Ein Angeklagter wurde wegen Mordes an einem Polizisten zu lebenslanger Haft verurteilt, den er während einer Hausdurchsuchung erstochen hatte. Die Ermittlungsbehörden gaben in dem Verfahren entgegen früheren Meldungen an, kein Rizin, sondern lediglich amateurhafte Anweisungen zu seiner Herstellung gefunden zu haben.

Die Süddeutsche Zeitung berichtete nach Angaben der dpa am 3. März 2008 von einem Rizinfund in einem Hotelzimmer in Las Vegas. Die dortige Polizei erklärte, eine schwer vergiftete Person sei in ein Krankenhaus eingeliefert worden und schwebe in Lebensgefahr. Trotz des Fundes von Waffen und „anarchistischer Literatur“ glaube man nicht an einen terroristischen Hintergrund.[28]

Am 12. August 2011 berichtete die New York Times über geheimdienstliche Erkenntnisse bezüglich des Versuchs zur Herstellung von Rizin durch den regionalen Arm von Al-Qaida im Jemen.[29] Demnach sei die US-Regierung besorgt, dass dort Rizin für Anschläge gegen die USA hergestellt werden könne.

Am 16. April 2013 wurde je ein Brief mit Rizin an den republikanischen US-Senator Roger Wicker und den US-Präsidenten Barack Obama abgefangen.[30]

Am 30. Mai 2013 wurde bekannt, dass am 24. bzw. 26. Mai 2013 zwei Briefe mit Rizin an den amtierenden New Yorker Bürgermeister Michael Bloomberg abgefangen wurden.[31]

Als Absenderin der Briefe an Bloomberg und Obama wurde die Schauspielerin Shannon Guess Richardson ermittelt; sie gestand dies.[32] Sie wurde zu 18 Jahren Haft und 367.222 Dollar Entschädigungszahlung verurteilt.[33]

Literatur[Bearbeiten]

  • Lutz Roth, Max Daunderer, Kurt Kormann: Giftpflanzen – Pflanzengifte. Ecomed, Landsberg/Lech 1994, ISBN 3-933203-31-7.
  • Hermann Stillmark: Über Ricin, ein giftiges Ferment aus den Samen von Ricinus comm. L. und einigen anderen Euphorbiaceen, Dorpat, 1888.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b Audi J, Belson M, Patel M, Schier J, Osterloh J: Ricin poisoning: a comprehensive review. In: JAMA. 294, Nr. 18, November 2005, S. 2342–51. doi:10.1001/jama.294.18.2342. PMID 16278363.
  2. Harry L. Craig et al.: US-Patent US3060165: Preparation of toxic ricin. 1952. Abgerufen am 2. Juli 2013.
  3. John Pike: THE RECIPE FOR RICIN, Part III: US patent, "the production of toxic ricin," intellectual property of the US Army. Globalsecurity.org. Abgerufen am 1. September 2010.
  4. Tavasolian B, Kharrazy P: Extraction and partial purification of ricin from Ricinus communis L. In: Pahlavi Med J. 9, Nr. 1, Januar 1978, S. 21–6. PMID 652382.
  5. Lin TT, Li SL: Purification and physicochemical properties of ricins and agglutinins from Ricinus communis. In: Eur. J. Biochem.. 105, Nr. 3, April 1980, S. 453–9. PMID 6768555.
  6. Sehnke PC, Pedrosa L, Paul AL, Frankel AE, Ferl RJ: Expression of active, processed ricin in transgenic tobacco. In: J Biol Chem. 269, Nr. 36, 1994, S. 22473-22476.
  7. a b c Lord MJ, Roberts LM: Ricin: structure, synthesis, and mode of action. In: Raffael S, Schmitt M (Hrsg.): Microbial Protein Toxins, 11. Springer, Berlin 2005, ISBN 3-540-23562-0, S. 215–233, doi:10.1007/b100198.
  8. Simmons BM, Stahl PD, Russell JH: Mannose receptor-mediated uptake of ricin toxin and ricin A chain by macrophages. Multiple intracellular pathways for a chain translocation. In: J. Biol. Chem.. 261, Nr. 17, Juni 1986, S. 7912–20. PMID 3711116.
  9. Magnusson S, Kjeken R, Berg T: Characterization of two distinct pathways of endocytosis of ricin by rat liver endothelial cells. In: Exp. Cell Res.. 205, Nr. 1, März 1993, S. 118–25. doi:10.1006/excr.1993.1065. PMID 8453986.
  10. Sphyris N, Lord JM, Wales R, Roberts LM: Mutational analysis of the Ricinus lectin B-chains. Galactose-binding ability of the 2 gamma subdomain of Ricinus communis agglutinin B-chain. In: J. Biol. Chem.. 270, Nr. 35, September 1995, S. 20292–7. PMID 7657599.
  11. Bellisola G, Fracasso G, Ippoliti R, et al.: Reductive activation of ricin and ricin A-chain immunotoxins by protein disulfide isomerase and thioredoxin reductase. In: Biochem. Pharmacol.. 67, Nr. 9, Mai 2004, S. 1721–31. doi:10.1016/j.bcp.2004.01.013. PMID 15081871.
  12. Spooner RA, Watson PD, Marsden CJ, et al.: Protein disulphide-isomerase reduces ricin to its A and B chains in the endoplasmic reticulum. In: Biochem. J.. 383, Nr. Pt 2, Oktober 2004, S. 285–93. doi:10.1042/BJ20040742. PMID 15225124. PMC: 1134069 (freier Volltext).
  13.  M. R. Hartley, J. M. Lord: Cytotoxic ribosome-inactivating lectins from plants. In: Biochimica et Biophysica Acta. 1701, Nr. 1, 2004, S. 1–14, doi:10.1016/j.bbapap.2004.06.004.
  14. Challoner et McCarron: Castor bean intoxication: review of reported cases. Ann Emerg Med. 1990;19:1177–83.
  15. Rizin-Gegenmittel gesucht: Neuer Schutz vor dem Supergift. In: ntv.de. 20. April 2010.
  16. Ludger Johannes u. a.: Inhibition of Retrograde Transport Protects Mice from Lethal Ricin Challenge. In: Cell 141, Nr. 2, 2010, S. 231–242, doi:10.1016/j.cell.2010.01.043.
  17. Matthew N. J. Seaman, Andrew A. Peden: Ricin Toxin Hits a Retrograde Roadblock. In: Cell. 141, Nr. 2, 2010, S. 222–224, doi:10.1016/j.cell.2010.03.044.
  18.  F. Becher, E. Duriez, H. Volland, J. C. Tabet, E. Ezan: Detection of functional ricin by immunoaffinity and liquid chromatography-tandem mass spectrometry. In: Analytical Chemistry. 79, Nr. 2, 2007, S. 659–665, doi:10.1021/ac061498b.
  19.  H.-U. Melchert, E. Pabel: Reliable identification and quantification of trichothecenes and other mycotoxins by electron impact and chemical ionization-gas chromatography-mass spectrometry, using an ion-trap system in the multiple mass spectrometry mode. Candidate reference method for complex matrices. In: Journal of Chromatography A. 1065, Nr. 1–2, 2004, S. 195–199, doi:10.1016/j.chroma.2004.08.093.
  20.  Vera Coopman, Marc de Leeuw, Jan Cordonnier, Werner Jacobs: Suicidal death after injection of a castor bean extract (Ricinus communis L.). In: Forensic Science International. 189, Nr. 1, 2009, S. e13–e20, doi:10.1016/j.forsciint.2009.04.019.
  21. Augerson, William S.; Spektor, Dalia M.; United States Dept. of Defense, Office of the Secretary of Defense, National Defense Research Institute (U.S.) (2000). A Review of the Scientific Literature as it Pertains to Gulf War Illnesses. Rand Corporation, ISBN 978-0-8330-2680-4.
  22. The Avalon Project — Laws of War : Laws and Customs of War on Land (Hague II); 29. Juli 1899. Avalon.law.yale.edu. Abgerufen am 1. September 2010.
  23. Gupta R: Handbook of Toxicology of Chemical Warfare Agents. Academic Press, Boston 2009, ISBN 978-0-12-374484-5.
  24. a b CNS WMD Terrorism Research Project: Chronology of Incidents Involving Ricin. In: James Martin Center for Nonproliferation Studies (CNS). Monterey Institute of International Studies. 29. Februar 2008. Abgerufen am 18. Oktober 2013.
  25. Carus, p. 154
  26. Bale, Ph.D., Jeffrey M. ; Bhattacharjee, Anjali; Croddy, Eric; Pilch, MD, Richard (29. Februar 2008). "Ricin Found in London: An al-Qa'ida Connection?". cns.miis.edu. Center for Nonproliferation Studies, Chemical and Biological Weapons Nonproliferation Program. Abgerufen am 30. November 2012.
  27.  Biowaffen in London: Auch al-Qaida experimentierte mit Ricin. In: Spiegel. 8. Januar 2003.
  28. Police: Man in critical condition after exposure to ricin. In: CNN, 2. Februar 2008. Abgerufen am 5. Mai 2010. 
  29. Qaeda Trying to Harness Toxin for Bombs, U.S. Officials Fear
  30. Tödliches Gift Rizin in Brief an US-Senator gefunden – Süddeutsche.de
  31. Giftattacke auf Michael Bloomberg – Tagesschau.de
  32. Giftattacke von Shannon Guess Richardson
  33. sueddeutsche.de http://www.sueddeutsche.de/politik/urteil-in-texas-jahre-haft-fuer-giftbrief-an-obama-1.2050608